Простые белки немногочисленны

Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в "чистом" виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые.

Альбумины

Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой около 40 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются, белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот.

Глобулины

Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые или нейтральные. Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в "осадочных" пробах (тимоловая, Вельтмана). Часто содержат углеводные компоненты.

При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α1-глобулины, α2-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины.

Электрофорез белков
Картина электрофореза белков сыворотки крови

Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то их функции разнообразны: 

Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови от преждевременного разрушения, например, α1-антитрипсин, α1-антихимотрипсин, α2-макроглобулин.

Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин (переносит ионы железа), церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема).

γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.

Гистоны

Нуклеосомы
Взаимодействие гистонов и ДНК
Суперспираль ДНК
Участок суперспирали ДНК
 

Гистоны – внутриядерные белки массой около 24 кДа. Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК), образуя дезоксирибо-нуклеопротеины. Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, H2b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).

Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4. Между нуклеосомами располагается гистон H1, также связанный с молекулой ДНК. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза и переходит к гистону H1, после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.

Далее такие "бусы" нуклеосом могут складываться в суперспираль и более сложные структуры.

Благодаря гистонам в конечном итоге размеры ДНК уменьшаются в тысячи раз: на самом деле длина ДНК достигает 6-9 см (10–1), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10–6).

Протамины

Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, имеются в ядрах сперматозоидов многих организмов, в сперме рыб они составляют основную массу белка. Протамины являются заменителями гистонов и служат для организации хроматина в спермиях. По сравнению с гистонами протамины отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Также, в отличие от гистонов, протамины обладают только структурной функцией, регулирующей функции у них нет, хроматин в сперматозоидах неактивен.

Коллаген

Синтез коллагена
Синтез коллагена

Фибриллярный белок с уникальной структурой. Составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.

Обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (галактоза-глюкоза) остатки, соединенные с ОН-группами некоторых остатков гидроксилизина.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и состоит из повторяющегося триплета [Гли-А-В], где А и В – любые, кроме глицина, аминокислоты. В основном это аланин, его доля составляет 11%, доля пролина и гидроксипролина – 21%. Таким образом, на другие аминокислоты приходится всего 33%. Структура пролина и гидроксипролина не позволяет образовать α-спиральную структуру, из-за этого образуется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка.

При синтезе коллагена первостепенное значение имеет гидроксилирование лизина и пролина, включенных в состав первичной цепи, осуществляемое при участии аскорбиновой кислоты.

Синтезированная молекула коллагена построена из 3 полипептидных цепей, сплетенных между собой в плотный жгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм). Полипептидные цепи прочно связаны между собой через ε-аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.

В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген.

Фибриллы коллагена очень прочны, они прочнее стальной проволоки равного сечения.

Время полужизни коллагена исчисляется неделями и месяцами. Ключевую роль в его обмене играет коллагеназа, расщепляющая тропоколлаген на 1/4 расстояния с С-конца между глицином и лейцином.

По мере старения организма в тропоколлагене образуется все большее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими. Это ведет к повышенной ломкости кости и снижению прозрачности роговицы глаза в старческом возрасте.

В результате распада коллагена образуется гидроксипролин. При поражении соединительной ткани (болезнь Пейджета, гиперпаратиреоидизм) экскреция гидроксипролина возрастает и имеет диагностическое значение.

Эластин

Строение десмозина
Строение десмозина

По строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обуславливает наличие спиральных эластичных участков.

Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры – десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

α-Аминогруппы и α-карбоксильные группы десмозина включаются в образование пептидных связей одного или нескольких белков.

Роль десмозина
Роль десмозина в соединении белков

    Вы можете спросить или оставить свое мнение.