Величину ингибирования можно описать количественно

Кинетика конкурентного ингибирования

При таком виде ингибирования ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр (за контактный участок), что приводит к уменьшению связывания субстрата с ферментом и снижению катализа. Используя терминологию кинетики Михаэлиса-Ментен можно сказать, что конкурентный ингибитор уменьшает сродство фермента к субстрату, повышая константу Михаэлиса (Km), максимальная скорость реакции (Vmax) остается при этом неизменнной.

Зависимость в координатах Лайнуивера-Берка имеет вид пучка прямых, пересекающихся на оси ординат. Конкурентный ингибитор увеличивает Кm и не изменяет Vmax.

график конкурентного ингибирования Михаэлиса Ментен график неконкурентного ингибирования Лайнувера-Берка
График конкурентного ингибирования в координатах Михаэлиса-Ментен
График конкурентного ингибирования в координатах Лайнуивера-Берка

Кинетика неконкурентного ингибирования

Особенностью неконкурентного ингибитора является его способность связываться с ферментом независимо от субстрата, т.е. изменение концентрации субстрата никак не влияет на образование комплекса фермент-ингибитор.

Максимальная скорость реакции (Vmax) при этом снижается, константа Михаэлиса (Km) не изменяется, т.е. добавление дополнительного субстрата не может повлиять на состояние активного центра и работу фермента. 

Зависимость в координатах Лайнуивера-Берка имеет вид пучка прямых, пересекающихся на оси абсцисс. Неконкурентный ингибитор не изменяет Кm и снижает Vmax.

график неконкурентного ингибирования Михаэлиса-Ментен график неконкурентного ингибирования Лайнувера-Берка
График неконкурентного ингибирования
в координатах Михаэлиса-Ментен
График неконкурентного ингибирования
в координатах Лайнуивера-Берка

Вы можете спросить или оставить свое мнение.