Свойства белков следуют из их строения

К физико-химическим свойствам белков относят амфотерность, растворимость, способность к денатурации, коллоидные свойства.

Амфотерность

Так как белки содержат кислые и основные аминокислоты, то в их составе всегда имеются свободные кислые (СОО) и  основные (NH3+) группы.

Заряд белка зависит от соотношения количества кислых и основных аминокислот. Поэтому, аналогично аминокислотам, белки заряжаются положительно при уменьшении рН, и отрицательно при его увеличении. Если рН раствора соответствует изоэлектрической точке белка, то заряд белка равен 0.

Если в пептиде или белке преобладают кислые аминокислоты (глутамат и аспартат), то белок кислый, при нейтральных рН заряд белка отрицательный и изоэлектрическая точка находится в кислой среде. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в диапазоне рН 4,8-5,4, что свидетельствует о преобладании в их составе глутаминовой и аспарагиновой аминокислот.

Если в белке преобладают основные аминокислоты (лизин и аргинин) – то при нейтральных рН заряд белка положительный и обусловлен этими, положительно заряженными, аминокислотами.

Амфотерность имеет значение для выполнения белками некоторых функций. Например, буферные свойства белков, т.е. способность поддерживать неизменным рН крови, основаны на способности присоединять ионы Н+ при закислении среды или отдавать их при защелачивании.

С практической стороны наличие амфотерности позволяет разделять белки по заряду (электрофорез) или использовать изменение величины рН раствора для осаждения какого-либо известного белка. Наличие как положительных, так и отрицательных зарядов в белке обуславливает их способность к высаливанию, что удобно для выделения белков в нативной (живой) конформации.

Влияние рН на заряд белка

При смещении рН в растворе изменяется концентрация ионов Н+. При закислении среды (при снижении рН) ниже изоэлектрической точки ионы Н+ присоединяются к отрицательно заряженным группам глутаминовой и аспарагиновой кислот и нейтрализуют их. Заряд белка при этом становится положительным.

При увеличении рН в растворе выше изоэлектрической точки концентрация ионов Н+ снижается и положительно заряженные группы белка (NH3+-группы лизина и аргинина) теряют протоны, их заряд исчезает. Суммарный заряд белка становится отрицательным.

заряд пептида
Изменение заряда белковой цепи при изменении pH

Растворимость

Гидратная оболочка

Так как большинство белков несет много заряженных групп, то в целом они водорастворимы. Растворимость объясняется:

  • наличием заряда и взаимоотталкиванием заряженных молекул белка,
  • наличием гидратной оболочки – чем больше полярных и/или заряженных аминокислот в белке, тем больше гидратная оболочка. Например, 100 г белка альбумина связывает 30-50 г воды.

Вы можете спросить или оставить свое мнение.