От чего зависит активность ферментов?

Свойства ферментов

1. Зависимость скорости реакции от температуры

Зависимость активности ферментов (скорости реакции) от температуры описывается колоколообразной кривой с максимумом скорости при значениях оптимальной температуры для данного фермента.

Закон о повышении скорости реакции в 2-4 раза при повышении температуры на 10°С справедлив и для ферментативных реакций, но только в пределах до 55-60°С, т.е. до температур денатурации белков. Наряду с этим, как исключение, имеются ферменты некоторых микроорганизмов, существующих в воде горячих источников и гейзеров.

При понижении температуры активность ферментов понижается, но не исчезает совсем. Иллюстрацией может служить зимняя спячка некоторых животных (суслики, ежи), температура тела которых понижается до 3-5°С. Это свойство ферментов также используется в хирургической практике при проведении операций на грудной полости, когда больного подвергают охлаждению до 22°С.

Зависимость скорости от температуры
Зависимость скорости реакции от температуры

Ферменты могут быть очень чувствительны к изменению температуры:

  • у сиамских кошек мордочка, кончики ушей, хвоста, лапок черного цвета. В этих областях температура всего на 0,5°С ниже, чем в центральных областях тела. Но это позволяет работать ферменту, образующему пигмент в волосяных луковицах, при малейшем повышении температуры фермент инактивируется,
  • обратный случай - при понижении температуры окружающего воздуха у зайца-беляка пигментообразующий фермент инактивируется и заяц получает белую шубку,
  • противовирусный белок интерферон начинает синтезироваться в клетках только при достижении температуры тела 38°С,

Однако бывают и уникальные ситуации:

  • для большинства людей повышение температуры тела на 5°С (до 42°С) несовместимо с жизнью из-за дисбаланса скорости ферментативных реакций. В то же время у некоторых спортсменов обнаружено, что при марафонском беге их температура тела составила около 40°С, максимальная зарегистрированная температура тела была 44°С.

2. Зависимость скорости реакции от рН

Зависимость также описывается колоколообразной кривой с максимумом скорости при оптимальном для данного фермента значении рН.

Данная особенность ферментов имеет существенное значение для организма в его адаптации к изменяющимся внешним и внутренним условиям. Сдвиги величины рН вне- и внутри клетки играет роль в патогенезе заболеваний, изменяя активность ферментов разных метаболических путей.

Для каждого фермента существует определенный узкий интервал рН среды, который является оптимальным для проявления его высшей активности. Например, оптимальные значения рН для пепсина 1,5-2,5, трипсина 8,0-8,5, амилазы слюны 7,2, аргиназы 9,7, кислой фосфатазы 4,5-5,0, сукцинатдегидрогеназы 9,0.

Зависимость скорости от рН
Зависимость скорости реакции от величины pH

Зависимость активности от кислотности среды объясняется наличием аминокислот в структуре фермента, заряд которых изменяется при сдвиге рН (глутамат, аспартат, лизин, аргинн, гистидин). Изменение заряда аминокислот приводит к изменению их взаимодействия друг с другом при формировании третичной структуры белковой молекулы, изменению заряда белка и появлению другой конфигурации активного центра и, следовательно, субстрат связывается или не связывается с активным центром.

Изменение активности ферментов при сдвиге рН может нести и адаптивные функции. Так, например, в печени ферменты глюконеогенеза требуют меньшей рН, чем ферменты гликолиза, что удачно сочетается с закислением жидкостей организма при голодании или физической нагрузке.

Для большинства людей сдвиги величины рН крови за пределы 6,8-7,8 (при норме 7,35-7,45) несовместимы с жизнью из-за дисбаланса скорости ферментативных реакций. В то же время у некоторых марафонцев обнаружено снижение рН крови в конце дистанции до 6,8-7,0. И ведь при этом они сохраняли работоспособность!

3. Зависимость от количества фермента

При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта.

Зависимость скорости реакции от фермента
Зависимость скорости реакции
от количества фермента

4. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает, т.к. к катализу добавляемых молекул субстрата подключаются новые и новые молекулы фермента. Т.е. скорость накопления продукта возрастает, и это означает увеличение активности фермента. Затем наблюдается эффект насыщения (плато на кривой), когда все молекулы фермента заняты молекулами субстрата и непрерывно ведут катализ, здесь скорость реакции максимальна. В некоторых случаях, при дальнейшем увеличении концентрации субстрата между его молекулами возникает конкуренция за активный центр фермента и активность фермента (скорость реакции) снижается.

Зависимость скорости реакции от субстрата
Зависимость скорости реакции
от концентрации субстрата

Уравнение Михаэлиса-Ментен

Зависимость активности фермента от субстрата описывает уравнение Михаэлиса-Ментен, центральным понятием которого является константа Михаэлиса (Km). Ее биологический смысл заключается в характеристике сродства фермента к субстрату, а именно: увеличение величины Кm означает снижение сродства фермента к субстрату.

Константа Михаэлиса входит в уравнение Михаэлиса-Ментен, показывающее взаимосвязь максимально возможной скорости, реальной скорости реакции, константы Михаэлиса и концентрации субстрата.

Уравнение Михаэлиса-Ментен 
Уравнение Михаэлиса-Ментен

Выделяют три основных решения уравнения:

1. Концентрация субстрата равна величине констансты Михаэлиса ([S] = Km). В этом случае, решая уравнение Михаэлиса-Ментен, получаем, что скорость реакции V будет равна половине максимальной Vmax.(V = ½ Vmax).
В математическом смысле Km соответствует концентрации субстрата при которой скорость реакции равна половине максимальной.

2. Концентрация субстрата значительно больше Km ([S] >> Km). В этом случае, величиной Km можно пренебречь и при решении получим, что скорость реакции максимальна (плато на графике).

3. Концентрация субстрата значительно меньше Km ([S] << Km). В этом случае, знаменатель уравнения мало изменяется при изменении [S], а величина скорости реакции V прямо пропорциональна [S] (график линеен).

График уравнение Михаэлиса-Ментен 
Графическое объяснение уравнения Михаэлиса-Ментен

Вы можете спросить или оставить свое мнение.