Ответы к разделу 1. Строение, свойства и обмен белков

Ответ № 1.
Белки связывают соли тяжелых металлов. Образуются довольно прочные комплексы, которые не распадаются и не всасываются в желудке и кишечнике и выводятся из организма.

Ответ № 2.
К аноду двигалась глутаминовая кислота, к катоду – аргинин и лизин, на месте остались аланин, глицин, серин.

Ответ № 3.
Глутаминовая кислота является источником хорошо усвояемого азота, содержание которого в растительной пище невелико, ее добавка улучшает и раскрывает вкус пищи, поэтому ее образно называют "душой вкуса". Вместе с этим глутамат принимает активное участие в реакциях трансаминирования аминокислот.

Ответ № 4.
При 50%-ном насыщении сульфатом аммония в осадке окажутся только глобулины, альбумины останутся в растворе. Чтобы выяснить, были ли в исследуемой жидкости альбумины, необходимо после отделения осадка довести насыщение сульфатом аммония до 100%-ного. Можно также внести в надосадочную жидкость реактивы, осаждающие белки любой природы (например, ТХУ, сульфосалициловую кислоту, соли тяжелых металлов) – появление осадка укажет на присутствие альбуминов.

Ответ № 5.
Если при нагревании биологической жидкости не образуется осадок, не исключено, что денатурированные нагреванием белки поддерживаются в растворенном состоянии за счет высокого заряда. Необходимо определить рН раствора, если его значение существенно отличается от 7,0 следует с помощью кислоты или щелочи довести его до нейтрального, в этом случае белок выпадает в осадок. Осаждению способствует предварительное разбавление раствора дистиллированной водой, т. к. снижается ионная сила раствора.

Ответ № 6.
Этанол осаждает белки наиболее полно при изоэлектрическом состоянии. В условии задачи указана изоэлектрическая точка, поэтому можно привести раствор к соответствующему значению рН, а затем осадить белок этанолом. Чтобы предупредить или ограничить денатурацию, осаждение следует вести на холоде, используя охлажденный этанол. После выпадения осадка этанол необходимо быстро отделить от выпавшего белка (фильтрованием или центрифугированием).

Ответ № 7.
Отношение концентрации альбуминов к концентрации глобулинов, т.е. А/Г=1,5. Концентрация альбуминов известна, т.е. известно, чему равна величина А в уравнении, следовательно, остается одно неизвестное – величина Г. Согласно расчету, Г равно 33,3 г/л.

Ответ № 8.
Из 1-го условия ясно, что на N-конце тетрапептида расположен цистеин. Исходя из специфичности химотрипсина, который расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот, заключаем, что триптофан должен оказаться на С-конце трипептида. Наличие цистеина в том же трипептиде и уже доказанное его положение на N-конце позволяет сделать вывод о трипептиде строения Цис-Про-Три. Серин можно присоединить только к С-концу. Правильный ответ: Цис–Про–Три–Сер

Ответ № 9.
Свойства белков зависят от аминокислотного состава и от связей, возникающих между аминокислотами данных белков. Поскольку в условии подразумевается какая-то одна аминокислота, то необходимо знать, какая аминокислота может образовать связи с такой же аминокислотой. Такая аминокислота одна – это цистеин, способный образовать дисульфидные связи с формированием внутри белка двойной аминокислоты цистина который изменяет механические свойства белка.

Ответ № 10.
Кератин шерсти и волос представлен α-спиральной конформацией. Наличие большого количества цистеина (около 14%) в кератине приводит при нагревании к образованию дисульфидных связей и уменьшению размеров молекулы. В фиброине шелка цистеин отсутствует.

Ответ № 11.
Исследуемый белок имеет изоэлектрическую точку 6,8, следовательно, в его составе имеется примерно одинаковое количество групп кислого и основного характера. При рН 3,4 (кислая среда) белковые молекулы получают положительный заряд и в электрическом поле будут двигаться к катоду.

Ответ № 12.
По данным рентгеноструктурного анализа миоглобина и других одноцепочечных растворимых глобулярных белков были доказаны предположения, касающиеся локализации аминокислот при укладке полипептидных цепей этих белков в третичную структуру. Гидрофильные аминокислоты в водорастворимых белках располагаются обычно на поверхности, гидрофобные – внутри глобулы. Таким образом, снаружи – Асп, Глу, Лиз, внутри – Вал, Лей, на любом месте – Сер, Тир.

Ответ № 13.
α-Кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль). Эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих. Для этой группы характерно большое содержание цистеина и множество дисульфидных связей. β-Кератины представлены β-складчатый слоем, между соседними цепями дисульфидные связи отсутствуют. Они обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях, в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

Ответ № 14.
1) остатки с 1 по 6; с 8 по 15; с 20 по 28;
2) остатки 7 и 19;
3) остатки 13 и 24.

Ответ № 15.
В избытке всех минеральных кислот осажденный белок растворяется, а в азотной кислоте нет. Реакция с концентрированной азотной кислотой лежит в основе количественного определения белка в моче по методу Робертса–Стольникова.

Ответ № 16.
Повышение температуры тела даже на 2-3 градуса приводит к изменению конформации белков, что влияет на их активность, изменяет их способность взаимодействия с другими белками и лигандами. Скорости метаболических процессов при этом также варьируют и происходит "разбалансировка" метаболизма.

Ответ № 17.
Сдвиг величины рН приводит к изменению заряда белков при присоединении ионов H+ к анионам белка, отрицательные заряды исчезают, количество положительных зарядов возрастает. Это влияет на конформацию белковых молекул, на их активность, на способность выполнять свойственные белку функции – ферментативные, рецепторные, транспортные. В результате изменяется метаболизм организма, возникает "разбалансировка" реакций, в норме находящихся в гармонии друг с другом.

Ответ № 18.
При накоплении молочной кислоты в ткани субъективно возникает жжение из-за закисления внутриклеточной среды. Снижение величины pH вызывает изменение конформации ферментов, отвечающих за окисление глюкозы, и подавление их активности. Результатом является невозможность для мышцы продолжать сокращение.

Ответ № 19.
Данные белки формируют семейство сериновых протеаз, функцией которых является гидролиз белков. В их активный центр входит аминокислота серин. Эволюционно аминокислотные замены в прародительском белке привели к отличиям конформации указанных белков, что также изменило субстратную специфичность ферментов, хотя общее строение и форма остались схожи.

эластаза и химотрипсин
Рис.12. Сходство внешнего вида двух ферментов со схожей функцией (зад.19)

Ответ № 20.
В составе коллагена, белка межклеточного пространства, содержится 33% глицина. Бактерии в своей эволюции использовали эту особенность, чтобы при помощи единственного фермента достигнуть максимальной эффективности. Гидролиз основного белка межклеточного матрикса "разрыхляет" структуру ткани, позволяя бактерии получить жизненное пространство. Кроме коллагеназы бактерия секретирует гиалуронидазу, фосфолипазу С и др. Клеточная стенка бактерий не несет молекул, могущих быть субстратами для этих ферментов, поэтому разрушение бактериальной клетки не происходит.

Top.Mail.Ru
-->