Дезаминирование аминокислот в мышце отличается от обычного

Так как в скелетных мышцах нет глутаматдегидрогеназы и нет возможности производить прямое дезаминирование аминокислот, то для этого существует особый путь.

В мышечных клетках при распаде мышечных белков активируется альтернативный способ дезаминирования аминокислот, связанный с пуриновым циклом АМФ-ИМФ. Образовавшийся при трансаминировании различных аминокислот глутамат при участии аспартатаминотрансферазы реагирует с оксалоацетатом и образуется аспарагиновая кислота. Аспартат далее передает свою аминогруппу на инозинмонофосфат (ИМФ) с образованием АМФ, который в свою очередь подвергается дезаминированию с образованием свободного аммиака.

Реакции непрямого дезаминирования аминокислот в мышечной ткани

Главной целью цикла АМФ-ИМФ является превращение аспарагиновой кислоты в фумарат и аммиак всякий раз, когда мышца начинает работать. Этот источник фумарата можно использовать многократно, потому что количество аспартата во много раз больше, чем пул промежуточных продуктов ЦТК, и постоянно пополняется из крови или при распаде мышечного белка. Таким образом, при повышенном расходе энергии в мышце фумарат, выходящий из цикла АМФ-ИМФ, используется для анаплеротического пополнения метаболитов ЦТК и позволяет ему развивать большую скорость.

Процесс играет защитную роль, т.к. при мышечной работе увеличивается выделение молочной кислоты. Аммиак, связывая ионы Н⁺, предотвращает закисление цитозоля миоцитов.